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Manometry  ´úÀ£ªk142

Map, laboratory layout  ¹êÅç«Ç°t¸m¹Ï234-235

Mass spectrum  ½èÃлö¤ÀªR69, 157, 166-167

Maximum velocity,

     see  Vmax

Mechanism, catalysis  ¶Ê¤Æ¾÷¨î84-85

Medline [°Ó«~¦WÂå¾Ç¸ê®Æ®w30, 35

Membrane protein  ½¤³J¥Õ½è114

Meme  Äj54

Mercaptoethanol, beta  ²¸¾J°ò¤A¾J114, 129, 139, 144, 152, 199, 208

Mercuric chloride (HgCl2´â¤Æ¨E216

MES (2[N-morpholino] ethanesulfonic acid)  ¶ÜªL¤A°òÁD»Ä215

Metabolic regulation  ¥NÁ½ձ±92

Metal  ª÷ÄÝ74, 82, 84-85, 88, 123, 130, 143-146

Metal chelating affinity chromatography (MCAC) [°Ó«~¦Wª÷ÄÝîg¦X¼hªRªk130

Metal protease  ª÷ÄݳJ¥Õ×Q75, 84, 88

Metallothionein (MT)  ª÷Äݲ¸¨O158

Methanesulfonic acid  ¥ÒÖJÁD»Ä158

Methanogen  ¥ÒÖJµß52

Methanol  ¥Ò¾J212-214, 216, 217-221

Methionine (Met, M)  ¥Ò²¸Ói»Ä58-59, 85, 161

Michaelis and Menten,  76

Michaelis-Menten constant,

     see  Km             

Michaelis-Menten equation,  °Ê¤O¾Ç¤½¦¡77-80, 91

Microanalysis  ·L¶q¤ÀªR166

Microbodies  ·LÊ^53

Microsome  ·L²ÉÊ^53

Microtiter plate  ·L¶qºw©w½L28, 193-198

Mitochondria  ²É½uÊ^53, 94

Mobile phase  ¬y°Ê¬Û118-119, 124, 128, 131

Mobility  ªa°Ê²v147, 151-152

Molar extinction coefficient  ¤À¤l®ø¥ú«Y¼Æ140, 161

Molecular activity,

     see  Turnover number                

Molecular cloning  ¤À¤l¿ï´Þ65, 95

Molecular weight determination  ¤À¤l¶q´ú©wªk69, 156-157

Molecular weight standards  ¼Ð·Ç¤À¤l¶q²Õ¦X,

     disc-PAGE  ­ìºA¹qªa¼Ð·Ç²Õ206

     gel filtration  ½¦Åé¹LÂo¼Ð·Ç²Õ6-7, 156

     gradient PAGE  ±è«×¹qªa¼Ð·Ç²Õ157

     SDS-PAGE, SDS  ¹qªa¼Ð·Ç²Õ8-13, 208, 217

     Western transfer  ¹qªaÂà¦L¼Ð·Ç²Õ12-13, 217

Monoclonal antibody  ³æ®è§ÜÅé162-163, 227

Myoglobin  ¦Ù¬õ³J¥Õ66-67, 211, 217

Myosin  ¦Ù¾®³J¥Õ217

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NAD+, NADH (nicotinamide adenine dinucleotide)  µÒÆPñQÓi¸¢áIËï¤G®Ö¥Ì»Ä75, 130, 141-142

Native PAGE,

     see  Disc-PAGE                 

NBT (nitro blue tetrazolium)  ´áÂÅ¥|¾V219-220

Negative cooperativity  ¥¿¨ó¦P§@¥Î67

Nickel  Âì130

Nitrilotriacetic acid  îg¦X¾¯130

Nitrocellulose  µv¤ÆÅÖºû¯È154

NMR (nuclear magnetic resonance)  ®ÖºÏ¦@®¶69, 161

N-OH-succinimide  ¬¡¤Æ«¬¿Ë©M¤ÏÀ³°ò¹Î129

Non-competitive inhibition  «DÄvª§©Ê§í¨î83

NS-1, myeloma cell  °©ÅèÀù²Ó­M163

N-terminal determination,  N-ºÝ©w§Ç158-160, 167, 220-221

Nuclear region  ®Ö°Ï52

Nucleic acid  ®Ö»Ä,  (¦L¨ê¥»¡y»Ã¯À¤Æ¾Ç¹êÅç¡z¤¤¨S¦³¦¬¿ý®Ö»Ä³¡¥÷)

Nylon  ¥§Às½¤154

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Octyl Sepharose [°Ó«~¦W]  HIC ½¦Åé130

One-Page Show  ¤@­¶³ø§i2-3, 33, 38, 41-41, 232, 243, 245

Operon  ¾ÞÁa¤l93

Organelle  ­M¾¹52-53, 94, 113

Organic solvent precipitation  ¦³¾÷·»¾¯¨I¾ýªk116-117

Origin of Life  ¥Í©R·½°_, 51, 75

Ovalbumin  §Z¥Õ³J¥Õ156

Oxirane  ¿Ë©M§lµÛ¾¯¤ÏÀ³°ò¹Î129

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PABA (p-amino benzoic acid)  ¹ïÓi°ò­f¥Ò»Ä82

Particle size, gel  ¤¶½è²É¤l¤j¤p120-121, 132

Partition  ¼hªR²G¬Û¤À°t118-119, 130-131

Partitioning  ²G¬Û¤À°t131

PAS staining,  PAS ÁÞ¬V¦â153, 214-215

PBS (phosphate buffered saline)  ÁC»Ä¥Í²z­¹ÆQ¤ô218-220

PBST (phosphate buffered saline and Tween)  ¥[ Tween ÁC»Ä¥Í²z­¹ÆQ¤ô219-220

PC/GENE [°Ó«~¦W§Ç¦C¤ÀªR³nÅé30, 159, 162, 167, 224, 226

PCMB (p-cholro-mercuricbenzoate),  ¹ï´â­f¥Ò»Ä (Cys³J¥Õ×Q§í¨î¾¯),  82

PEG (polyethylene glycol)  »E¤A²m¤A¤G¾J116

Penicillin  «CÅð¯À82

Peptide  Ð`¨O59, 61, 65, 67, 70, 74, 84, 87-88, 148, 158-161, 162, 167

Peptide bond  Ð`Áä59, 65, 158-159

Peptide mapping  Ð`¨O¹ÏÃÐ148, 160

Peptidoglycan  Ð`¨O»EÁÞ52

P-E-R-D system  ¹êÅç°O¿ý¨t²Î32, 36-38, 242

Periodic acid  ¹L¸K»Ä214

Periodic acid-Schiff's reagent,

     see  PAS staining                

Peroxidase  ¹L®ñ¤Æ×Q140, 156

Peroxisome  ¹L®ñ¤Æ×QÅé53

PEST site, PEST ­°¸Ñ«H¸¹159, 224-227, 251

pH »ÄÆP«×,         

     buffer  ½w½Ä²G54, 60-61, 111, 144-146

     electrophoresis  ¹qªa150-151, 153

     enzyme activity  ¹ï¬¡©Ê¼vÅT68-69, 95, 112-115, 146

     IEF µ¥¹qµJ¶°ªk155, 210-211

     ion exchange Â÷¤l¥æ´«ªk125-128

     protein extraction ³J¥Õ½è©â¨ú112-115

pH meter »ÄÆP«×­p25, 110, 142, 144

Phenol oxidase  ×ô®ñ¤Æ×Q114

Phenolic compound  §t×ô¤Æ¦Xª«114

Phenyl Sepharose [°Ó«~¦WHIC ¤¶½è130

Phenylalanine (Phe, F)  ­f¤þÓi»Ä58-59, 85, 161

Phosphatase  ÁC»Ä×Q89, 143-144, 218-220

Phosphate buffer  ÁC»Ä½w½Ä²G144-145

Phosphate, inorganic (Pi)  µL¾÷ÁC»Ä143, 195-198

Phosphomolybdic-phosphotungstate  ÁCà»»Ä-ÁCÂë»Ä139-140

Phosphoric acid  ÁC»Ä211

Phosphorylase b  ¨x¿}ÁC¸Ñ×Q b,  208, 224-228

Phosphorylation  ÁC»Ä¤Æ89, 224-227

pI  (isoelectric point)  µ¥¹qÂI60-61, 64,

     electrophoresis  ¹qªa147, 157, 205

     ion exchange  Â÷¤l¥æ´«125-126, 128

     isoelectric focusing  µ¥¹qµJ¶°ªk69, 128, 155, 210-211

     precipitation  ¨H¾ý115, 128

Pili  ÅÖ¤ò52

PITC (phenylisothiocyanate)  ­f²§²¸Ùæ»ÄÆQ70, 159

pKa  ¸ÑÂ÷«×60-61

Plastid  ­M½èÊ^53

PMSF (phenylmethylsulfonyl fluoride)  ­f¥Ò°òÁDñQ¤Æ¬t145-146

Polyacrylamide  »E¤þ²mñQÓi149, 205

Polybuffer [°Ó«~¦W]  IEF ½w½Ä²G127-128

Polyproline II helix  »E²ãÓi»ÄÁ³±Û II,  66, 224-226, 251

Polytron [°Ó«~¦W°ª®Ä¯à§¡½è¾÷113

Ponceau  ¬V¦â¾¯155

Positive cooperativity  ¥¿¨ó¦P§@¥Î67

Potassium chloride (KCl)  ´â¤Æ¹[153-154

Potassium iodide (KI)  ¸K¤Æ¹[215

Power supply  ¹q·½¨ÑÀ³¾¹205

PPC (paper partition chromatography)  Âo¯È¤À°t¦âªRªk118, 142

Precursor  «eÅXÅé87

Preparative electrophoresis  »s³Æ¦¡¹qªa2, 10-11, 133, 148, 203-204

Primary structure  ¤@¯Åºc³y64-65, 159

Primer  ¤Þ¤l143, 227

Pristane  ­°´ÓÖJ163

Prokaryote  ­ì®Ö²Ó­M51-52

Proline (Pro, P)  ²ãÓi»Ä58-59, 64, 66, 224-226

Proplastid  «e­M½èÅé53

Prosthetic group  »²°ò67, 160

Protamine sulfate  ³½ºë³J¥Õ117, 138

Proteases  ³J¥Õ½è¤ô¸Ñ×Q70, 82-83, 88, 146, 160-161

Proteasome  ³J¥Õ×QÅé88-89, 93

Protein  ³J¥Õ½è65,

     structure analysis  ³J¥Õ½èºc³y¤ÀªR69-70, 158-161, 166-167

Protein A  ³J¥Õ½è A,  130

Protein assay  ³J¥Õ½è©w¶qªk69, 139-140, 193-194

Protein engineering  ³J¥Õ½è¤uµ{96 

Protein extraction  ³J¥Õ½è©â¨ú112-117

Protein kinase  ³J¥Õ½è¿E×Q89

Protein technology  ³J¥Õ½è¬ì§Þ69, 165-168

Protein transfer,

     see  Western transfer                

Proteolytic cleavage  ³J¥Õ½èµõ¸Ñ87-89, 161

Proteome  ³J¥Õ½èÅé96, 167-168

Prothrombin  ¾®¦å×Q­ì87

Pulse field gel electrophoresis  ¯ß½Ä³õ½¦Åé¹qªa148

Pump, peristaltic  į°ÊÀ°®ú201

Purification fold  ¯Â¤Æ­¿²v137-138

Purification strategy  ¯Â¤Æµ¦²¤137-138

Purification table  ¯Â¤Æªí14-15, 138

Purification techniques  ³J¥Õ½è¯Â¤Æ§Þ³N69, 105-138

PVDF (polyvinylidene difluoride)  Âà¦L¯È217-221

PVPP (polyvinylpolypyrrolidone)   »E¤A²m»E¤ñ«£ÖJà¬114, 199

Quaternary structure  ¥|¯Åºc³y64, 67-68, 90, 225

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Radioactivity  ©ñ®g©Ê142-143

Ramachandran plot  ¤G¯Åºc³y¹w´ú¹Ï66

Random coil  ¥ô·N§Î66

Reagent  ¸Õ¾¯110

Recovery  ¦^¦¬²v137-138

Reference Manager [°Ó«~¦W¤åÄm¸ê®Æ®w³nÅé30, 35

References  °Ñ¦Ò¤åÄm228, 252

Regulation  ¬¡©Ê½Õ¸`87-91

Relaxed form  ÃP´²«¬91

Renaturation  ´_©Ê67-68

Report format  ³ø§i®æ¦¡39-40

Report writing  ³ø§i¼¶¼g40-41

Reporter  ³ø¾ÉªÌ95

Reservoir  ¶J¦s¼Ñ121-122

Reverse osmosis  °fº¯³z135

Reverse phase chromatography  ¤Ï¬Û¼hªRªk118, 130-131, 138, 161

Riboflavin (vitamin B2 ®Ö¶À¯À149

Ribonuclease,

     see  RNase                

Ribosome  ®Ö¿}Ê^52

Ribozyme  ¶Ê¤Æ©Ê RNA,  73, 75

RNase (ribonuclease)  ®Ö¿}®Ö»Äúê67, 142

Rotor  Â÷¤ßÂàªû26-27, 134-135

Rule, laboratory  ¹êÅç«Ç³W«h33

Running gel  ¤ÀÂ÷½¦Åé150, 204, 206, 208

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«Ø¥ß¤é´Á¡G2001/4/20   §ó·s¤é´Á¡G2003/05/23  © ª©Åv©Ò¦³