這張圖在 鹽溶及鹽析 出現過，當時是用來說明蛋白質表面的非極性區域，是做為鹽析的基本機制。但是蛋白質表面也有許多帶有正電或負電的離子基團，可以使蛋白質吸附到相對的離子交換膠體上去。

與這張類似的圖也在 鹽溶及鹽析 出現過，但所要強調的重點還是不變，就是蛋白質分子所帶的淨電荷，會隨著環境的 pH 改變而跟著變化。

因此，若把緩衝液的 pH (如上圖右例 7.0) 調到某蛋白質的 pI (如 6.0) 以上，則此蛋白質的淨電荷將為負，就要使用陰離子交換法，讓蛋白質吸附上去。反之，若把緩衝液調到 pH 5，低於目標蛋白質的 pI，則使用陽離子交換介質可以吸附此蛋白質。

當然，也可以『反向操作』，使用與蛋白質淨電荷相同的交換介質 (或者把緩衝液的 pH 調至蛋白質的 pI)，則蛋白質不會被吸附，直接流出，而把大部分的雜質吸附住，也有相當的純化效果，要自行測試。

另外，所使用緩衝液的 pH 不要離目標蛋白質的 pI 太遠，否則目標蛋白質帶了太強的淨電荷，會很強地吸附在離子交換介質上，就必須使用較為劇烈的溶離條件，可能對蛋白質有所傷害。

通常帶電荷數目高者，比帶電荷低者，優先吸附到帶有相反電荷的擔體上。若都帶有相同的電荷數目，則離子體積較大者，比體積小者容易吸附。但是，雖然所帶電荷數目少，離子體積也不大 (例如 H⁺)，但若濃度夠大，也可以取代比它電荷多、體積大的離子。因此，若把緩衝液的 pH 調低 (pH 2)，可以把大部分吸附在交換介質上的蛋白質溶離下來。