二級構造

蛋白質的胺基酸長鏈，並不是一條隨意飄動的長線，因為胜汰鍵的平面不能任意轉動，使得此一長鏈只能有固定的幾種摺疊法。因此一級構造的胺基酸鏈，就會捲曲成 a helix, b sheet 及 turn 等幾種固定的二級構造，其原因如上所述。

也因為這種摺疊是如此規律性，因此幾乎可以預測哪種胺基酸容易形成何種二級構造 (Ramachandron plot)；尤其當數個胺基酸連續在一起時，可以準確推測得 a helix 或 b sheet 的形成。

這兩種二級構造的形狀與構成，請仔細觀察清楚，尤其是 a helix，其構造上有許多特別的地方。因為這些二級構造的存在，使得蛋白質成為一個相當堅固的巨分子，同時也賦予蛋白質功能上的活性。

◆ Alpha Helix & Beta Sheet (四個代表性蛋白質的構造分析，需要 Chime)

二級構造上最主要的構成力量，就是氫鍵，且其數目很多。

由於 a helix 螺旋摺疊的關係，一個胺基酸的 C=O (carbonyl) 會與下游第三個胺基酸上的 N-H 產生氫鍵 (C=O…H-N)。而其間的相對位置與方向是如此完美配合，因此可以得到最大力量的氫鍵鍵結；同時因為 a-helix 上的每個 C=O 與 N-H 都會結成氫鍵，整個 a helix 就以相當多數量的氫鍵為架橋鍵，變成堅固的圓筒狀結構。

氫鍵的形成是因為氫原子的低陰電性，容易被附近的強陰電性原子 (如氮或氧) 奪去電子，露出正電荷，再被另一個帶強負電性的原子吸引，產生類似離子鍵的吸引力，不過其力量很弱。若此三個原子 (O...H-N) 在空間上排成一直線，則所產生的氫鍵最強；但若不排成一直線，則氫鍵會減弱。因此兩方原子的相對位置，就變得極為重要。

除了a helix 外，b sheet 的長條之間，也會產生很多氫鍵，把 b sheet 的許多長條鏈連結在一起，成為一片堅固的盾牌狀構造。

除了蛋白質的二級構造外，氫鍵亦無所不在。水分子中有很多氫鍵，喝水時的確喝了很多氫鍵；DNA 的兩股間，也是以氫鍵作為鍵結，更是生命遺傳的根本機制。

Helix 的捲繞方式不只一種，其中最常見的一種，是每 3.6 個胺基酸捲繞成一圈的 a₁₃ helix，每圈高度有 0.54 nm (中圖)，其分子上的任何氫鍵，由 13 個原子所夾 (請數右圖上半的白色數字)。

a Helix 是由 Linus Pauling 所發現，也因為對化學鍵的整體研究得了諾貝爾獎。

其主要的構造性質摘要如上表，請按圖索驥在一張 a helix 的圖上找出以上所有的特徵。大部分蛋白質上都有 a helix，尤其是肌紅蛋白或血紅蛋白上，幾乎都是由 a helix 所構成的。蛋白質中的螺旋狀二級構造不只有 a helix，也有其它形式者，但以 a helix 最常見。

a Helix 上的胺基酸排列方式，使得序列上相差三或四個胺基酸者，在立體的位置上，排列最相近。因此，位於 1, 4, 7…的三個胺基酸，捲成 a helix 時，剛好落在螺旋圓筒的一面而形成一條線。這種構造在蛋白質的整體構造上相當重要，因為可以如此以垂直的方式，使兩個或數個 a helix 聚集在一起，使蛋白質構造更為堅固；甚或再圍成一個更大的空心圓管，可供物質通過。

b Sheet 也是二級構造的一種，與 a helix 形狀完全不同，是一種彩帶狀的長條，許多長條可橫向以許多氫鍵連在一起，成為一大塊堅固的平面構造。這兩種基本構造，可以同時在蛋白質中發現，共同組成了堅固的巨大分子。

在連接這些 helix 或 sheet 時，蛋白質以固定的轉角方式來連接，也是以氫鍵來造型的，稱為 b turn 或 g turn。造成 turn 的胺基酸以 Pro 最為常見，因為 Pro 的環狀結構，使得其附近蛋白質的脊骨產生大的轉彎，因此容易造成 turn。

另有兩種不規則形狀者，都沒有一定構形。其中 irregular 雖是不規則，卻是有固定的形狀；而 random 則不但不規則，而且還時時在改變形狀。通常在蛋白質的兩端，比較容易有 random 的片段出現。


蛋白質構造	蛋白質純化	蛋白質分析	其他連結
巨分子	鹽溶及鹽析	蛋白質定量法	生物技術中心
一級構造	膠體過濾法	酵素活性分析	生物技術核心實驗
二級構造	離子交換法	膠體電泳法	酵素純化與分析
三級構造	親和層析法	免疫轉印法	流程圖 A 種
四級構造	純化策略	Proteomics	流程圖 B 種


	蛋白質構造
	二級構造	．二級構造成因
		．氫鍵對二級構造的巨大貢獻
		．a Helix 構造的立體架構
		．a Helix 構造特徵摘要
		．其他的二級構造

■ 二級構造成因
圖例

	蛋白質因為胜汰鍵的立體限制而自動褶疊成各種二級構造。
	蛋白質的胺基酸長鏈，並不是一條隨意飄動的長線，因為胜汰鍵的平面不能任意轉動，使得此一長鏈只能有固定的幾種摺疊法。因此一級構造的胺基酸鏈，就會捲曲成 a helix, b sheet 及 turn 等幾種固定的二級構造，其原因如上所述。也因為這種摺疊是如此規律性，因此幾乎可以預測哪種胺基酸容易形成何種二級構造 (Ramachandron plot)；尤其當數個胺基酸連續在一起時，可以準確推測得 a helix 或 b sheet 的形成。這兩種二級構造的形狀與構成，請仔細觀察清楚，尤其是 a helix，其構造上有許多特別的地方。因為這些二級構造的存在，使得蛋白質成為一個相當堅固的巨分子，同時也賦予蛋白質功能上的活性。 ◆ Alpha Helix & Beta Sheet (四個代表性蛋白質的構造分析，需要 Chime)
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■ 氫鍵對二級構造的巨大貢獻
圖例

	氫鍵是組成各種二級構造的重要鍵結力量。
	二級構造上最主要的構成力量，就是氫鍵，且其數目很多。由於 a helix 螺旋摺疊的關係，一個胺基酸的 C=O (carbonyl) 會與下游第三個胺基酸上的 N-H 產生氫鍵 (C=O…H-N)。而其間的相對位置與方向是如此完美配合，因此可以得到最大力量的氫鍵鍵結；同時因為 a-helix 上的每個 C=O 與 N-H 都會結成氫鍵，整個 a helix 就以相當多數量的氫鍵為架橋鍵，變成堅固的圓筒狀結構。氫鍵的形成是因為氫原子的低陰電性，容易被附近的強陰電性原子 (如氮或氧) 奪去電子，露出正電荷，再被另一個帶強負電性的原子吸引，產生類似離子鍵的吸引力，不過其力量很弱。若此三個原子 (O...H-N) 在空間上排成一直線，則所產生的氫鍵最強；但若不排成一直線，則氫鍵會減弱。因此兩方原子的相對位置，就變得極為重要。除了a helix 外，b sheet 的長條之間，也會產生很多氫鍵，把 b sheet 的許多長條鏈連結在一起，成為一片堅固的盾牌狀構造。除了蛋白質的二級構造外，氫鍵亦無所不在。水分子中有很多氫鍵，喝水時的確喝了很多氫鍵；DNA 的兩股間，也是以氫鍵作為鍵結，更是生命遺傳的根本機制。
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■ a Helix 構造的立體架構
圖例

	a Helix 有一定的立體構造特徵。 (本圖借用名畫家 I. Geis 的 a helix 畫作再加修飾而成)
	Helix 的捲繞方式不只一種，其中最常見的一種，是每 3.6 個胺基酸捲繞成一圈的 a₁₃ helix，每圈高度有 0.54 nm (中圖)，其分子上的任何氫鍵，由 13 個原子所夾 (請數右圖上半的白色數字)。
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■ a Helix 構造特徵摘要
圖例

	a Helix 有固定的構造特徵。
	a Helix 是由 Linus Pauling 所發現，也因為對化學鍵的整體研究得了諾貝爾獎。其主要的構造性質摘要如上表，請按圖索驥在一張 a helix 的圖上找出以上所有的特徵。大部分蛋白質上都有 a helix，尤其是肌紅蛋白或血紅蛋白上，幾乎都是由 a helix 所構成的。蛋白質中的螺旋狀二級構造不只有 a helix，也有其它形式者，但以 a helix 最常見。 a Helix 上的胺基酸排列方式，使得序列上相差三或四個胺基酸者，在立體的位置上，排列最相近。因此，位於 1, 4, 7…的三個胺基酸，捲成 a helix 時，剛好落在螺旋圓筒的一面而形成一條線。這種構造在蛋白質的整體構造上相當重要，因為可以如此以垂直的方式，使兩個或數個 a helix 聚集在一起，使蛋白質構造更為堅固；甚或再圍成一個更大的空心圓管，可供物質通過。
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■ 其他的二級構造
圖例

	二級構造還有 b Sheet, Turns, Irregular 等。
	b Sheet 也是二級構造的一種，與 a helix 形狀完全不同，是一種彩帶狀的長條，許多長條可橫向以許多氫鍵連在一起，成為一大塊堅固的平面構造。這兩種基本構造，可以同時在蛋白質中發現，共同組成了堅固的巨大分子。在連接這些 helix 或 sheet 時，蛋白質以固定的轉角方式來連接，也是以氫鍵來造型的，稱為 b turn 或 g turn。造成 turn 的胺基酸以 Pro 最為常見，因為 Pro 的環狀結構，使得其附近蛋白質的脊骨產生大的轉彎，因此容易造成 turn。另有兩種不規則形狀者，都沒有一定構形。其中 irregular 雖是不規則，卻是有固定的形狀；而 random 則不但不規則，而且還時時在改變形狀。通常在蛋白質的兩端，比較容易有 random 的片段出現。
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